X
Questo sito utilizza cookie, anche di terze parti, per inviarti pubblicità e servizi in linea con le tue preferenze.
Chiudendo questo banner, scorrendo questa pagina o cliccando qualunque suo elemento acconsenti all'uso dei cookie.
Se vuoi saperne di più o negare il consenso a tutti o ad alcuni cookie clicca qui.
 
Chimica biologica e laboratorio: approfondimenti
Insegnamento: Chimica biologica e laboratorio A.A. 2011/2012
Docenti: Professore Ordinario Elia Poerio
CFU: 10
Programma
PROTEINE ED ACIDI NUCLEICI - Gli elementi chimici della materia vivente; il ruolo dell'acqua nei processi biologici; il legame idrogeno.
Struttura e proprietà degli amminoacidi proteici. Formazione e geometria del legame peptidico; le strutture secondaria, terziaria e quaternaria delle proteine. Funzioni delle molecole proteiche. Esempi di correlazione tra struttura e funzione di proteine; mioglobina ed emoglobina; collagene.
Ruolo e classificazione degli enzimi. Cinetica e termodinamica delle reazioni catalizzate. L'equazione di Michaelis e Menten; significato e determinazione di Km e Vmax. Principi di regolazione dell'attività enzimatica.
Struttura e funzione dei nucleotidi. Struttura e proprietà del DNA; il principio della complementarità; la doppia elica. Struttura e funzione dei principali RNA. Gli aspetti biochimici dei processi di replicazione, trascrizione e traduzione.
METABOLISMO - Struttura dei principali carboidrati naturali. La glicolisi; le vie fermentative del piruvato. La via del fosfogluconato. Anabolismo dei carboidrati; gluconeogenesi. Metabolismo di disaccaridi e polisaccaridi; degradazione e sintesi del glicogeno.
Struttura dei principali lipidi semplici e complessi. La degradazione dei triacilgliceroli; ß-ossidazione degli acidi grassi. Destino del propionato. Formazione dei corpi chetonici. Biosintesi degli acidi grassi; complesso dell'acido grasso sintetasi.
Il catabolismo delle proteine. Enzimi proteolitici. Generalità sul destino dello scheletro carbonioso degli amminoacidi. Destino dell'azoto alfa-amminico degli amminoacidi; ciclo dell'urea.
La produzione di energia nel metabolismo centrale; il ciclo degli acidi tricarbossilici. La catena di trasporto degli elettroni; fosforilazione ossidativa.
METODOLOGIE - I principi generali dell'indagine biochimica. L'acqua e le sue proprietà chimico-fisiche. Interazioni deboli e loro importanza per lo studio di molecole (e macromolecole) d'interesse biologico. Ionizzazione di aminoacidi, proteine e acidi nucleici. Soluzioni tampone e loro impiego nell'indagine biochimica.Tecniche spettrofotometriche. Spettrofotometria di assorbimento e di emissione. Spettrofotometria uv/visibile. Legge di Lambert-Beer e sue applicazioni. Spettri di assorbimento di proteine, acidi nucleici e coenzimi. Fattori che influenzano l'assorbimento dei vari cromofori d'interesse biochimico. Analisi spettrofotometrica qualitativa e quantitativa. Metodi di separazione di proteine ed acidi nucleici. Teoria ed applicazioni delle diverse tecniche elettroforetiche: in condizioni native, denaturanti, su poliacrilammide, su agarosio. Tecniche di “blotting”: Southern, Northern e Western blot. Frazionamento delle proteine con sali. Dialisi e ultrafiltrazione. Adsorbimento, ripartizione e coefficiente di ripartizione. Teoria e applicazioni delle diverse tecniche cromatografiche impiegate in biochimica: gel-filtrazione, scambio ionico, interazione idrofobica, affinità (in modalità LPLC, FPLC e HPLC). Illustrazione di alcune procedure impiegate per purificare proteine o altri analiti d'interesse biologico. Determinazione della struttura primaria delle proteine e localizzazione dei ponti disolfuro.
Risultati di apprendimento
Questo corso d'insegnamento si prefigge di fornire agli studenti i concetti biochimici di base, iniziando dal ruolo svolto dall'acqua negli organismi viventi. Gli studenti saranno poi guidati nello studio delle macromolecole biologiche più importanti (proteine, acidi nucleici e polisaccaridi) di cui studieranno i componenti monomerici, gli aspetti conformazionali e le relazioni struttura-funzione. Gli aspetti termodinamici e cinetici del folding proteico forniranno il know-how indispensabile per la comprensione delle peculiarità delle macromolecole biologiche e delle loro specifiche funzioni. Attraverso lo studio della mioglobina e dell'emoglobina, gli studenti impareranno, poi, ad interpretare le relazioni struttura/funzione delle proteine e i principi che sono alla base della regolazione proteica. Gli aspetti cinetici e termodinamici della catalisi enzimatica saranno illustrati avendo per finalità la comprensione e la razionalizzazione delle innumerevoli reazioni catalizzate che caratterizzano il metabolismo degradativo (catabolismo) e di quello biosintetico (anabolismo). Processi quali la sintesi proteica, la duplicazione e la trascrizione del DNA, la catena respiratoria e la produzione di ATP concluderanno la prima parte (6 CFU) questo corso d'insegnamento. Un adeguato spazio didattico-sperimentale (3CFU + 1) sarà poi dedicato all'illustrazione delle principali metodiche biochimiche ed all'impiego che ne viene proposto sia in campo analitico-diagnostico sia in quello della ricerca sperimentale.













Propedeuticita' obbligatorie
Nessuna
Propedeuticita' consigliate
Fortemente consigliate: 1) Chimica generale ed inorganica.; 2) Chimica organica
Testi di riferimento
Per i primi due moduli (PROTEINE ED ACIDI NUCLEICI/METABOLISMO)
NELSON, COX: I principi di biochimica di Lehninger (V edizione Zanichelli, 2010).
Altri testi utili per la consultazione sono:
VOET, VOET, PRATT: Fondamenti di biochimica (Zanichelli, 2007)
GARRETT, GRISHAM: Principi di biochimica (Piccin, 2004).
Per il terzo modulo (METODOLOGIE)
WILSON & WALKER: Biochimica e biologia molecolare: Principi e tecniche.(ed. Raffaello Cortina, 2006).
Tutti i testi consigliati sono disponibili in biblioteca.
Durante le lezioni frontali alcuni "file" in formato pdf saranno messi a disposizione degli studenti.
Modalita' di esame
Esame Orale
Commissione di Esame
Prof. Elia POERIO (Presidente), Prof. Vincenzo BUONOCORE (Membro effettivo), Prof. Carlo CAPORALE (Membro effettivo). Membri supplenti: Carla CARUSO, Anna Grazia FICCA, Anna Maria GARZILLO, Daniela PANICHI.
Informazioni didattiche
Frequenza:Frequenza facoltativa
Modalità didattica:Lezioni frontali   
Organizzazione della didattica :
  • Lezioni: 72 Ore
  • Laboratorio: 16 Ore

Orario Lezioni:
Lunedì: 9.00 - 11.00; Mercoledì: 9.00 - 11.00; Giovedì: 14.30 - 16.30; Venerdì: 9.00 - 11.00
Inizio e fine lezioni:05/03/2012-08/06/2012

Sede: Edificio: Blocco B; Aula: Aula Magna 2; Indirizzo: via Largo dell'Università, snc - 01100 Viterbo
Attività:
Orari di ricevimento
Statistiche dei voti
A: 0% (voti 30 e Lode)
B: 0% (voti 28-30)
C: 0% (voti 26-27)
D: 0% (voti 21-25)
E: 0% (voti 18-20)
Informazioni aggiuntive
Curriculum del docente: Professore Ordinario Elia Poerio

Questo insegnamento è presente in:

Clicca per stampare l'intera scheda dell'insegnamento

Prossime date di Esame
  • 12/06/2012 Esame Esame Scaduto
  • 10/07/2012 Esame Esame Scaduto
  • 24/07/2012 Esame Esame Scaduto
  • 11/09/2012 Esame Esame Scaduto
  • 03/10/2012 Esame Esame Scaduto
  • 23/11/2012 Esame Esame Scaduto
  • 06/02/2013 Esame Esame Scaduto
  • 27/02/2013 Esame Esame Scaduto
Copyright Università degli studi della Tuscia - Viterbo